Selective Binding of AIRAPL Tandem UIMs to Lys48-Linked Tri-Ubiquitin Chains

Simin Rahighi, Ilana Braunstein, Nicola Ternette, Benedikt Kessler, Masato Kawasaki, Ryuichi Kato, Tsutomu Matsui, Thomas M. Weiss, Ariel Stanhill, Soichi Wakatsuki

פרסום מחקרי: פרסום בכתב עתמאמרביקורת עמיתים

תקציר

Summary Lys48-linked ubiquitin chains act as the main targeting signals for protein degradation by the proteasome. Here we report selective binding of AIRAPL, a protein that associates with the proteasome upon exposure to arsenite, to Lys48-linked tri-ubiquitin chains. AIRAPL comprises two ubiquitin-interacting motifs in tandem (tUIMs) that are linked through a flexible inter-UIM region. In the complex crystal structure UIM1 binds the proximal ubiquitin, whereas UIM2 (the double-sided UIM) binds non-symmetrically to the middle and distal ubiquitin moieties on either side of the helix. Specificity of AIRAPL for Lys48-linked ubiquitin chains is determined by UIM2, and the flexible inter-UIM linker increases avidity by placing the two UIMs in an orientation that facilitates binding of the third ubiquitin to UIM1. Unlike middle and proximal ubiquitins, distal ubiquitin binds UIM2 through a novel surface, which leaves the Ile44 hydrophobic patch accessible for binding to the proteasomal ubiquitin receptors.

שפה מקוריתאנגלית
עמודים (מ-עד)412-422
מספר עמודים11
כתב עתStructure
כרך24
מספר גיליון3
מזהי עצם דיגיטלי (DOIs)
סטטוס פרסוםפורסם - 1 מרץ 2016
פורסם באופן חיצוניכן

הערה ביבליוגרפית

Publisher Copyright:
© 2016 Elsevier Ltd. All rights reserved.

טביעת אצבע

להלן מוצגים תחומי המחקר של הפרסום 'Selective Binding of AIRAPL Tandem UIMs to Lys48-Linked Tri-Ubiquitin Chains'. יחד הם יוצרים טביעת אצבע ייחודית.

פורמט ציטוט ביבליוגרפי